Principios de Bioquímica
EL AGUA
El agua es una biomolécula inorgánica. Se trata de la biomolécula más abundante en los seres vivos. Formas de vidas acuáticas y terrestre presentan gran cantidad de agua en su composición por ejemplo en las medusas, puede alcanzar el 98% del volumen del animal y en la lechuga, el 97% del volumen de la planta. Estructuras como el líquido interno de animales o plantas, embriones o tejidos conjuntivos suelen contener gran cantidad de agua. Otras estructuras, como semillas, huesos, pelo, escamas o dientes poseen poca cantidad de agua en su composición.
ESTRUCTURA MOLECULAR
El agua es una molécula formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. La unión de esos elementos con diferente electronegativo proporciona unas características poco frecuentes. Estas características son:
· La molécula de agua forma un ángulo de 104,5º.
· La molécula de agua es neutra.
· La molécula de agua, aun siendo neutra, forma un dipolo, aparece una zona con un diferencial de carga positivo en la región de los Hidrógenos, y una zona con diferencial de carga negativo, en la región del Oxígeno.
· El dipolo facilita la unión entre moléculas, formando puentes de hidrógeno, que unen la parte electropositiva de una molécula con la electronegativa de otra.
PROPIEDADES DEL AGUA
El agua tiene propiedades especiales, derivadas de su singular estructura. Estas propiedades son:
ELEVADO CALOR ESPECÍFICO: para aumentar la temperatura del agua un grado centígrado es necesario comunicarle mucha energía para poder romper los puentes de Hidrógeno que se generan entre las moléculas.
ELEVADO CALOR DE VAPORIZACIÓN: el agua absorbe mucha energía cuando pasa de estado líquido a gaseoso.
ELEVADA TENSIÓN SUPERFICIAL: las moléculas de agua están muy cohesionadas por acción de los puentes de Hidrógeno. Esto produce una película de agua en la zona de contacto del agua con el aire. Como las moléculas de agua están tan juntas el agua es incompresible.
CAPILARIDAD: el agua tiene capacidad de ascender por las paredes de un capilar debido a la elevada cohesión o adhesión molecular.
ALTA CONSTANTE DIELÉCTRICA: la mayor parte de las moléculas de agua forman un dipolo, con un diferencial de carga negativo y un diferencial de carga positivo.
BAJO GRADO DE IONIZACIÓN: la mayor parte de las moléculas de agua no están disociadas. Sólo un reducido número de moléculas sufre disociación, generando iones positivos (H+) e iones negativos (OH-). En el agua pura, a 25ºC, sólo una molécula de cada 10.000.000 está disociada, por lo que la concentración de H+ es de 10-7. Por esto, el pH del agua pura es igual a 7.
LA DENSIDAD DEL AGUA: en estado líquido, el agua es más densa que en estado sólido. Por ello, el hielo flota en el agua. Esto es debido a que los puentes de Hidrógeno formados a temperaturas bajo cero unen a las moléculas de agua ocupando mayor volumen.
IMPORTANCIA DEL AGUA
Las propiedades del agua permiten aprovechar esta molécula para algunas funciones para los seres vivos. Estas funciones son las siguientes:
· Disolvente polar universal: el agua, debido a su elevada constante dieléctrica, es el mejor disolvente para todas aquellas moléculas polares. Sin embargo, moléculas apolares no se disuelven en el agua. Esta propiedad, tal vez la más importante para la vida, se debe a su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias que pueden presentar grupos polares o con carga iónica (alcoholes, azúcares con grupos R-OH , aminoácidos y proteínas con grupos que presentan cargas + y - , lo que da lugar a disoluciones moleculares
También las moléculas de agua pueden disolver a sustancias salinas que se disocian formando disoluciones iónicas.
· Lugar donde se realizan reacciones químicas: debido a ser un buen disolvente, por su elevada constante dieléctrica, y debido a su bajo grado de ionización.
· Función estructural: por su elevada cohesión molecular, el agua confiere estructura, volumen y resistencia.
· Función de transporte: por ser un buen disolvente, debido a su elevada constante dieléctrica, y por poder ascender por las paredes de un capilar, gracias a la elevada cohesión entre sus moléculas, los seres vivos utilizan el agua como medio de transporte por su interior.
· Función amortiguadora: debido a su elevada cohesión molecular, el agua sirve como lubricante entre estructuras que friccionan y evita el rozamiento.
· Función termorreguladora: al tener un alto calor específico y un alto calor de vaporización el agua es un material idóneo para mantener constante la temperatura, absorbiendo el exceso de calor o cediendo energía si es necesario.
Aminoácidos:
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (naranja en la figura), un grupo amino (azul), un hidrógeno (en verde) y la cadena lateral (rojo):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificaciones de los Aminoácidos
Cada uno de los 20 α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los grupos-R en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.
Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.
Dado que los aminoácidos comunes en las proteínas difieren entre si por la cadena lateral, su clasificación obedece a las propiedades química de la cadena lateral, esta puede clasificarse segun su polaridad y/o carga a pH neutro, el tipo de estructura química, su reactividad y los elementos presentes y por su habilidad para formar enlaces de hidrógeno. La siguiente tabla presenta a los aminoácidos y sus propiedades y en la página complementaria puede observarse su estructura tridimensional.
Peptidos
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (Figura de la izquierda). Cuando los AA se encuentran formando parte de una cadena polipeptídica se suelen denominar residuos, para diferenciarlos de su forma libre.
Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo).
La formación de los enlaces peptídicos da lugar a la cadena principal o esqueleto de la proteína, en la que la unidad repetitiva básica está formada por el -NH- (del grupo amino), el Ca (con su hidrógeno y su cadena lateral) y el -CO- del grupo carboxilo (recuadro de color morado en la figura superior). A partir del esqueleto se proyectan las cadenas laterales, responsables de sus propiedades químicas.
A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Por ejemplo, el tripéptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominará seril-tirosil-cisteína.
Proteínas
Las proteínas son sustancias complejas formadas necesariamente por los elementos: C, H, O, N, S y en algunos casos fósforo. Son de alto peso molecular, forman dispersiones coloidales y estan compuestas por L-alfa-aminoácidos en enlace peptídico, arreglados en secuencia lineal que se arrolla después para constituir cuatro niveles estructurales.
Las proteínas se encuentran presentes en todas las estructuras de la célula y son las moléculas más activas en la vida celular.
Una de las funciones más relevantes de las proteínas es constituir la parte fundamental de las enzimas, los principales catalizadores de las células.
Así como las proteínas forman parte de todas las estructuras celulares participan también como agentes activos en todas las funciones de la célula y del organismo.
Niveles de Organizaciones en la Ectructura de las Proteinas
Una de las características más notables de las proteínas es que son capaces de organizarse en el espacio para formar un número casi infinito de configuraciones, que pueden ser estudiadas asignandolas a los cuatro niveles estructurales.
Estructura primaria
Esta estructura consiste en la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena y se halla estabilizada por el enlace peptídico entre los aminoácidos. La primaria es la única estructura que se encuentra codificada en los genes y de ella derivan los restantes niveles estructurales. Es decir que dada la secuencia de aminoácidos, la cadena proteica toma las estructuras secundaria, terciaria y en su caso cuaternaria que corresponde.
Estructura secundaria
Consiste en el plegamiento de la cadena de aminoácidos para adquirir la forma del alfa-hélice, las placas paralelas y antiparalelas y el enredamiento libre, que son los tipos o motivos principales de la estructura secundaria. El único enlace presente que estabiliza este nivel estructural es el puente de hidrógeno, un enlace débil que se establece entre los componentes del enlace peptídico, CO y NH. Este enlace es susceptible de ruptura por cambios en la temperatura, el pH, la agitación mecánica y la concentración de sales.
El alfa hélice es el motivo más frecuente en la estructura secundaria y esta formado por el giro a la derecha de la cadena de suerte que todos los CO y todos los NH se ligan entre sí mediante los puentes de hidrógeno.
Estructura Terciaria
Una de las mas concisas, y a la vez claras, definiciones de estructura terciaria de las proteinas aparece en “Mark’s Medical Biochemistry’, que define a este nivel estructural como “el patron de plegamiento de la estructura secundaria en una conformacion tridimensional”.
Otra forma de definir a la estructura terciaria es en base a los enlaces que la mantienen. Usando ese criterio, la estructura terciaria de las proteinas usualmente se define como la conformacion espacial de la proteina estabilizada a traves de las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoacidos. Estos aminoacidos pueden estar distantes en la secuencia, pero debido a los pliegues de la molecula, sus cadenas laterales pueden interactuar a traves de los grupos funcionales. Estas interacciones estabilizan la conformacion espacial de la proteina.
Las interacciones hidrofobicas a menudo son la fuerza motriz que permite que las cadenas laterales de aminoacidos distantes se aproximen unas o otras. En un ambiente acuoso, las cadenas laterales no polares de los aminoacidos en un peptido o proteina tienden a agruparse como resultado de las fuerzas hidrofobicas.
Estructura Cuaternaria
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno)
carbohidrato:
Los carbohidratos, también llamados glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos, son elementos principales en la alimentación, que se encuentran principalmente en azúcares, almidones y fibra. La función principal de los carbohidratos es el aporte energético. Son una de las sustancias principales que necesita nuestro organismo, junto a las grasas y las proteínas.
Carbohidratos en los alimentos
Los carbohidratos se encuentran en una amplia variedad de alimentos entre los que se encuentras el pan, alubias, leche, palomitas de maíz, patatas, galletas, fideos, gaseosas, maíz o pastel de cereza. También vienen en una variedad de formas. Las formas más comunes y abundantes son los azúcares, fibras y almidones.
El componente básico de todos los hidratos de carbono es una molécula de azúcar, una simple unión de carbono, hidrógeno y oxígeno. Almidones y fibras son esencialmente cadenas de moléculas de azúcar. Algunos contienen cientos de azúcares. Algunas cadenas son lineales, otras complejas.
Tipos de carbohidratos
Los carbohidratos o hidratos de carbono se agrupan en dos categorías principales. Los carbohidratos simples incluyen azúcares, tales como el azúcar de la fruta (fructosa), el azúcar del maíz o el azúcar de uva (dextrosa o glucosa), y el azúcar de mesa (sacarosa). Los carbohidratos complejos (carbohidratos complejos) incluyen todo lo hecho de tres o más azúcares unidos. Los carbohidratos complejos se pensaba que eran más saludables para comer, mientras que los carbohidratos simples no eran tan buenos. Resulta que el panorama es más complicado que eso.
El sistema digestivo maneja todos los carbohidratos de la misma forma: los rompe (o trata de romperlos) en moléculas de azúcar simples, ya que sólo éstos son lo suficientemente pequeños para pasar al torrente sanguíneo. También convierte la mayoría de los carbohidratos digestibles en glucosa (también conocida como azúcar en la sangre), porque las células están diseñadas para utilizar esto como una fuente de energía universal.
La fibra es una excepción. No puede dividirse en moléculas de azúcar, por lo que pasa a través del cuerpo sin ser digerida. La fibra viene en dos variedades: la fibra soluble se disuelve en agua, mientras que la fibra insoluble no lo hace. Aunque ninguno de los tipos nutre el cuerpo, es buena para la salud de muchas maneras. La fibra soluble se une a las grasas en el intestino y las arrastra, lo que disminuye la lipoproteína de baja densidad (LDL, o colesterol malo). También ayuda a regular el uso de azúcares del cuerpo, ayudando a mantener a raya el hambre y el azúcar en sangre. La fibra insoluble ayuda a empujar la comida a través del tracto intestinal, la promoción de la regularidad y ayudar a prevenir el estreñimiento.
Funciones de los carbohidratos
Los glúcidos cumplen un papel muy importante en nuestro organismo, que incluyen las funciones relacionadas con el tema energético, el ahorro de las proteínas, la regulación del metabolismo de las grasas y el tema estructural.
Energía : Los carbohidratos aportan 4 kilocalorías (KCal) por gramo de peso neto, sin agua. Una vez repuestas y cubiertas todas las necesidades de energía del cuerpo, una pequeña parte se almacena en el hígado y los músculos en forma de glucógeno (normalmente no más de 0,5% del peso de la persona), el resto se transforma en tejido adiposo y se almacena en el organismo como grasas.
Se suele recomendar que minimamente se efectúe una ingesta diaria de 100 gramos de hidratos de carbono para mantener los procesos metabólicos.
Ahorro de proteínas: Cuando el cuerpo no dispone de suficientes hidratos de carbono, éste utilizará las proteínas con fines energéticos, consumiéndolas e impidiéndolas, por tanto, realizar otras funciones de construcción.
Regulación del metabolismo de las grasas: En caso de no cumplir con una ingestión suficiente de carbohidratos, las grasas se metabolizan como cuerpos cetónicos, que son productos intermedios que pueden provocar problemas: cetosis La cetosis es una situación metabólica del organismo originada por un déficit en el aporte de carbohidratos, lo que induce el catabolismo de las grasas a fin de obtener energía, generando unos compuestos denominados cuerpos cetónicos..
Estructura: los carbohidratos constituyen una porción pequeña del peso y estructura del organismo, pero igualmente importante.
Los carbohidratos en la dieta
Casi todos los alimentos en la dieta contienen en mayor o menor medida azúcares, tanto simples como compuestos. Ambos tipos son importantes en una dieta equilibrada, y se pueden encontrar en:
Azúcares simples se encuentran en los alimentos:
Fructosa en frutas frutas.
Galactosa en productos lácteos
Azúcares dobles en alimentos:
Lactosa en productos lácteos
Maltosa en verduras y en la cerveza
Sacarosa que es el azúcar de mesa. La miel también es un azúcar doble que además contiene una pequeña cantidad de vitaminas y minerales.
Carbohidratos complejos o alimentos “ricos en almidón” en alimentos:
Legumbres
Verduras ricas en almidón
Pan y cereales integrales
Carbohidratos simples que contienen vitaminas y minerales en alimentos:
Las frutas
La leche y sus derivados
Las verduras
Alimentos refinados y procesados – azúcar refinado que contiene carbohidratos simples:
Los azúcares refinados suministran calorías, pero no tienen vitaminas, minerales o fibra. Son las llamadas “calorías vacías” y son un factor importante en el aumento de peso.
Golosinas
Bebidas carbonatadas como cocacolas y gaseosas
Jarabes
El azúcar de mesa
harina blanca
arroz blanco
Carbohidratos y salud
Lo más sano para el cuerpo es obtener los carbohidratos, vitaminas y otros nutrientes en la forma más natural posible, sobre todo de frutas en lugar de productos refinados o procesados. Los requerimientos diarios de carbohidratos en una dieta equilibrada se miden de la siguiente forma: alimentos ricos en carbohidratos 55%, grasas 30% y proteínas 15%.
Los carbohidratos de rápida asimilación son galletas, chocolates, mermeladas y postres, entre otros, y los carbohidratos de lenta asimilación son los cereales integrales, verduras, frutas frescas, lácteos y legumbres.
Lo mejor para controlar el peso son los carbohidratos de asimilación lenta, ya que mantienen un suministro continuo de glucosa en sangre durante varias horas. Por el contrario, los carbohidratos de asimilación rápida promueven el sobrepeso y las caídas de azúcar en sangre.
Enzima:
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.
Los enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los rasgos estructurales y propiedades químicas que caracterizan a esta notable clase de biomoléculas. En efecto, se ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por efecto de los mismos agentes que afectan a las demás proteínas; la conformación tridimensional nativa intacta de la proteína enzimática resulta indispensable para que ésta desempeñe su función. Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas, presentan un centro activo a través del cual
interactúan con la(s) molécula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s), mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienen formas complementarias) y químico (grupos funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones débiles entre sí). Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de especificidad química que presentan los enzimas residen en esta interacción específica entre el enzima y su sustrato.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos. Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el centro activo no es más que una consecuencia del plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es decir, de la conformación tridimensional nativa de la proteína enzimática. Puede resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos categorías:
a)Aminoácidos catalíticos. Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.
b)Aminoácidos de unión.Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.
En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no forman parte del centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero esto no es cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría interactuar con su sustrato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA: EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO.
Los enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación menor que el de la reacción no catalizada. Hay que destacar sin embargo que los enzimas son mucho más eficaces que cualquier catalizador artificial conocido. Se ha podido comprobar que los aumentos de velocidad que
producen son de entre 107 y 1014 veces la velocidad de la reacción no catalizada. La actividad molecular (número de moléculas de sustrato transformadas por una sola molécula de enzima por minuto) de distintos enzimas oscila entre unos pocos miles y varios millones de moléculas de sustrato por minuto. Cabe preguntarse pues, cómo consiguen los enzimas aumentos tan espectaculares en la velocidad de las reacciones químicas que catalizan.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA: MECANISMOS
La idea de que el enzima se combina transitoriamente con el sustrato para formar un complejo enzima-sustrato en el cual se alcanza más fácilmente el estado de transición de la reacción catalizada es la piedra angular de todas las explicaciones acerca del fenómeno de la catálisis enzimática. Sin embargo, esta idea no termina de explicar en su totalidad dicho fenómeno; ciertamente, responde a la pregunta de ¿qué hacen los enzimas? pero deja sin contestar otra pregunta esencial: ¿cómo lo hacen?
Una forma interesante de abordar este problema consiste en preguntarse de donde procede la energía necesaria para provocar los considerables descensos en la energía de activación asociados con las reacciones químicas enzimáticamente catalizadas. Si nos atenemos a las leyes termodinámicas, la cuantía de tales descensos debe ser energéticamente "pagada" de alguna manera, ya que la energía "no se crea ni se destruye". La respuesta a esta pregunta reside en la propia naturaleza de la interacción entre el enzima y el sustrato y en el concepto de energía de fijación.
ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
Como ya se apuntó anteriormente, la relación que existe entre el enzima y su sustrato es un caso particular de un fenómeno más amplio: la relación entre las proteínas y sus respectivos ligandos. Aunque hemos introducido alguna salvedad sobre el particular (el enzima no es exactamente complementario con el sustrato sino más bien con el estado de transición), podemos afirmar que entre el enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial (el sustrato "encaja" en el centro activo del enzima) y químico (ambos poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles entre sí). La especificidad de los enzimas reside en esta complementariedad estructural (Figura 14.7). Así, aquellos potenciales sustratos que, por falta de acoplamiento espacial y/o químico, no puedan acceder al centro activo del enzima, no podrán ser transformados por él. Por otra parte, es necesario tener en cuenta que, en muchos casos, no es la totalidad de la molécula de sustrato, sino solamente una parte de ella, denominada grupo determinante de la posición, la que se acopla espacial y químicamente con el centro activo.
INHIBICIÓN ENZIMATICA.
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática.
La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE.
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales para la catálisis en aquellos enzimas a los que inactivan.
Este tipo de inhibición se conoce también como "envenenamiento" del enzima. Por ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso. Se sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un enlace éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del aminoácido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la catálisis.
INHIBICIÓN REVERSIBLE.
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato
Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:
INHIBICIÓN COMPETITIVA.
El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima. El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que, lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima libre y a los productos
INHIBICIÓN INCOMPETITIVA.
El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a los productos . El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera que impide físicamente la salida de los productos:
Lipidos
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Los lípidos son biomoléculas orgánicas de distribución prácticamente universal en los seres vivos y que desempeñan en ellos numerosas funciones biológicas, como son:
a)-Los lípidos constituyen el material fundamental de todas las membranas celulares y subcelulares, en las que aportan la bicapa de fosfolípidos, arreglados con las cabezas polares hacia fuera y las colas no polares hacia dentro.
b)-Los lípidos forman la mayor reserva de energía de los organismos, que en el caso del organismo humano normal, son suficientes para mantener el gasto energético diario durante la inanición por un período cercano a los 50 días; mientras que el glucógeno corporal alcanza solamente para cerca de 16 horas y las proteínas corporales que teóricamente aportarían casi la misma energía que las grasas, son demasiado importantes para permitir su degradación masiva.
c)-Las grasas funcionan como aislante térmico muy efectivo para proteger a los organismos del frío ambiental, por lo que los animales de las zonas frías del planeta se protegen con una gruesa capa de grasa bajo la piel y también las grasas sirven de un amortiguador mecánico efectivo, que protege los órganos internos como el corazón y el riñón.
d)-Los lípidos funcionan como hormonas de gran relevancia para la fisiología humana, por ejemplo las hormonas esteroideas, las prostaglandinas y segundos mensajeros hormonales, como el inositol-trifosfato y también como las vitaminas liposolubles A,D, E y K que forman parte de los lípidos asociados.
e)-Los lípidos tienen una función nutricional importante y figuran en la dieta tipo aportando alrededor del 30 % de las kilocalorías de la dieta y como fuente de los ácidos grasos indispensables: Linoléico, linolénico y araquidónico.
LÍPIDOS
Los lípidos son un grupo heterogéneo de sustancias orgánicas que tienen en común el ser moléculas no polares, insolubles en el agua, solubles en los solventes orgánicos, estar formadas de CARBONO, HIDRÓGENO, OXÍGENO y en ocasiones FÓSFORO, NITRÓGENO y AZUFRE y que son ésteres reales o potenciales de los ácidos grasos.
En la práctica, se incluyen dentro de los lípidos a las sustancias solubles en los solventes orgánicos que salen junto con los lípidos al extraerlos de los tejidos y que reciben el nombre de lípidos asociados.
Los solventes orgánicos o solventes de las grasas, incluyen el éter, cloroformo, acetona, etanol, sulfuro y tetracolruro de carbono usados a menudo para extraer los lipidos de los tejidos y preparaciones biológicas.
LÍPIDOS SIMPLES:
TRIACILGLICEROLES
También llamados triglicéridos o grasas neutras, son los lípidos más abundantes en los organismos vivos y están formados por el alcohol glicerol esterificado con tres ácidos grasos. Las moléculas de triacilgliceroles en las grasas naturales son muy variadas pues cada uno de los tres ácidos grasos puede ser alguno de los cerca de 10 ácidos grasos más frecuentes, lo cual hace posible las características observadas en la grasa de las distintas especies, por ejemplo: el sebo, la manteca, la mantequilla y los aceites.
Las principales funciones de los triacilgriceroles es la de constituir la reserva más grande de energía en el organismo humano y la única que permite la sobrevida durante el ayuno prolongado y la función nutricional pues las grasas figuran en la dieta diaria aportanto alrededor del 30% de las kilocalorias necesarias para el mantenimiento del organismo; cada gramo de grasa aporta 9 Kcal.
Las grasas corporales funcionan también como amortiguador mecánico para proteger a los tejidos, por ejemplo: la grasa que rodea a los riñones, el corazón y el intestino. La grasa subcutánea protege también al cuerpo de los agentes mecánicos externos y además funciona como un aislante térmico que protege a los organismos de las bajas temperaturas.
ÁCIDOS GRASOS
Son ácidos monocarboxílicos de cadena lineal R-COOH, donde R es una cadena alquilo formáda sólo por átomos de carbono e hidrógeno. Como parte de los triglicéridos existen más de 20 ácidos grasos diferentes. La longitud de la cadena de carbonos varía entre 4 y 24 aunque los más comunes contienen 16 o 18 átomos de carbono. Además de la longitud, la cadena carbonos puede ser saturada o insaturada, es decir, que tiene generalmente de uno a cuatro dobles enlaces carbono-carbono. La insaturación de los ácidos grasos repercute en las propiedades físicas de la grasa pues los ácidos grasos insaturados tienen puntos de fusión más bajos que los saturados correspondientes. Las grasas que tienen en su mayoría ácidos grasos saturados son sólidas o semisólidas a temperatura ambiente: sebo de res o de cordero, manteca de cerdo, la mantequilla o la margarina; en cambio los aceites que son líquidos a temperatura ambiente están formados en su mayor parte por ácidos grasos con una o varias insaturaciones (poliinsaturados).
Debido a su mecanismo de síntesis, los ácidos grasos naturales tienen un número par de carbonos sin que esto quiera decir que no los haya de números impares, ramificados y sustituidos con grupos funcionales.
Los ácidos grasos más abundantes en la naturaleza son el ácido oleico (~30 % del total de ácidos grasos) y el palmítico que representa por lo general de 10 a 50 % del total de ácidos grasos.
NOMENCLATURA
Nomenclatura sistemática. Los ácidos grasos se denominan de acuerdo al hidrocarburo del que provienen más el sufijo “oico”. El ácido graso de 16 carbonos se llama hexadecanoico.
El nombre común o trivial generalmente relacionado con la fuente natural del cual proviene con la terminación “ico”. El hexadecanoico, se llama más a menudo palmítico porque se obtiene del áceite de palma.
La representación más práctica de los ácidos grasos señala el número de carbonos de la cadena seguido de dos puntos y del número de dobles enlaces por ejemplo: ácido palmítico 16:0 y el ácido oleico 18:1.
En algunos casos se menciona con la letra delta la posición de los dobles enlaces empezando por el carbono del carboxilo, el ácido oleico sería 18:1 delta 9. Si empezamos por el carbono terminal, el mismo ácido sería 18:1 delta 9; el ácido linoleico sería 18:2 delta 9,12 y 18:2 delta 6.
CERAS
Presentes en los vegetales y en los animales marinos, las ceras también se encuentran en los mamíferos como sustancias de protección y en funciones especiales. Las ceras están formadas por un ácido graso de cadena larga, esterificado con un alcohol, también de cadena larga. A diferencia de las grasas no son asimilables por el organismo humano. Las más conocidas son la cera de abeja, la cera de ovejas (la lanolina) y la del aceite de ballena. Son altamente insolubles en agua y son sólidos y duros a temperatura
LÍPIDOS COMPUESTOS
Glicerofosfolípidos: Son un grupo numeroso de lípidos compuestos, importantes en la estructura de las membranas y derivados del ácido fosfatídico, que tienen como alcohol al glicerol y que incluyen las lecitinas, cefalinas, plasmalógenos y algunos otros lípidos menos frecuentes.
Lecitinas: También llamadas fosfatidil colinas, están formadas por glicerol, dos ácidos grasos, ácido fosfórico y la base nitrogenada colina. Las lecitinas son los fosfolípidos –así llamados porque contienen fosfato- mas abundantes en las membranas celulares y en el plasma sanguíneo.
Cefalinas: También se llaman fosfatidil serinas y fosfatidil etanolaminas, son fosfolípidos importantes que contienen un glicerol, dos ácidos grasos, un ácido fosfórico y la base nitrogenada serina o etanolamina.
Plasmalógenos: Son fosfolípidos de estructura muy semejante a las lecitinas y las cefalinas pero que tienen el ácido graso de la posición 1 bajo la forma de un aldehído alfa-beta insaturado. Están formados por un glicerol, un aldehído graso, un ácido graso, ácido fosfórico y una base nitrogenada que puede ser colina, etanolamina o serina.
ESFINGOLÍPIDOS
Son un grupo de lípidos compuestos derivados del alcohol aminado esfingosina. La unidad fundamental de los esfingolípidos está formada por una esfingosina unida en enlace amida con un ácido graso de cadena larga para formar la ceramida, a la cual se une algún grupo polar que sirve de cabeza.
Esfingomielinas
Son los esfingolípidos mas abundantes en la cubierta de mielina de las fibras nerviosas y por tener fosfato se los incluye a menudo dentro del grupo de los fosfolípidos. Están formadas por la esfingosina unida en enlace amida con un ácido graso saturado de cadena larga (ceramida) de mas de 20 carbonos.
Galactolípidos o cerebrósidos
Al igual que las esfingomielinas, son lípidos complejos, especializados y abundantes en el tejido nervioso. Están formados por una ceramida en enlace glucosídico con el monosacárido galactosa, menos frecuentemente la glucosa o algún oligosacárido (gangliósidos).
En la mayoría de las membranas, las moléculas de lípidos constituyen cerca del 50% de la masa de las membranas y el resto se completa en con las proteínas y los carbohidratos de la membrana.
Los tres componentes lipídicos mayoritarios de las membranas eucarióticas son los
1.Glicerofosfolípidos
2.Esfingolípidos
3.Colesterol
Las moléculas más abundantes de las membranas son los fosfolípidos, lípidos compuestos que pertenecen a la clase de los glicerofosfolípidos, que son derivados del ácido fosfatídico y que tienen dos ácidos grasos de cadena larga y un fosfato, todas ellas eterificados al glicerol y una base nitrogenada que se esterifica al fosfato.
También son abundantes las esfingomielinas fosfolípidos derivados de la esfingosina, un alcohol aminado de 18 carbono, al cual se unen un acido graso de cadena larga, un fosfato y una base nitrogenada.
Tanto los glicerosfolípidos como los esfingolípidos toman la conformación “en cerilla” con la cabeza polar formada por el fosfato y la base nitrogenada, y la cola no polar constituida por los ácidos grasos. El grupo de los esfingolípidos incluye moléculas que no tienen fosfato y que poseen un monosacárido o una cadena de oligosacáridos a manera de su cabeza polar.
COLESTEROL
Derivado del ciclopentano perhidrofenantreno, disminuye la fluidez de la membrana porque su sistema de anillos esteroides rígido interfiere en la agregación de las cadenas laterales de los ácidos grasos
Ácidos Nucleicos
“Hemos encontrado el secreto de la vida”, se escuchó un 28 de Febrero de 1953 en el bar The Eagles, en Inglaterra. Esta frase fue la conclusión de un largo trabajo de un equipo de científicos en Cambridge que estaba dedicado a averiguar la estructura de la molécula de ADN. El biólogo estadounidense James Watson y el físico inglés Francis Crick, que trabajaban en el Laboratorio Cavendish de Cambridge, se habían especializado en el empleo de los rayos X para deducir la estructura de las moléculas biológicas.
Sin embargo, hasta ese momento los resultados que se obtenían eran muy imprecisos. Los científicos suponían que la molécula de ADN era helicoidal, incluso habían demostrado matemáticamente que, si realmente tenía esa forma, en las fotografías de la difracción de los rayos X aparecería reflejada como una cruz. Esta premisa fue confirmada al observar la fotografía obtenida por la científica británica Rosalind Franklin (ver Cuaderno Nº 65).
Paralelamente, el químico de Cambridge Alexander Tood, había completado el análisis del ADN, que demostraba que la estructura estaba formada por unas largas cadenas de azúcar y fósforo unidas por unas moléculas planas o bases que contenían carbono y nitrógeno (bases nitrogenadas: adenina, guanina, timina y citosina).
Además, contaron con la información del descubrimiento del bioquímico americano Erwin Chargaff que había demostrado que, en cada muestra de ADN la cantidad de la base adenina era la misma que la de timina, mientras que la de guanina se correspondía con la de citosina. Con todos estos datos, Watson y Crick comenzaron a construir modelos (ver Actividades de Cuaderno Nº 50), hasta que finalmente encontraron el que se correspondía con las investigaciones previas: el modelo de doble hélice del ADN. Dos meses más tarde, el descubrimiento fue publicado en la prestigiosa revista científica Nature.
El conocimiento de la estructura del ADN abrió el camino a nuevas áreas de investigación dentro de la biología. Aparte de sus innumerables repercusiones en bacteriología y en virología (permi¬tió establecer cómo los virus infectan las células), hay que resaltar su con¬tribución a la ingeniería genética (ver Cuaderno Nº4).
¿Qué son los Ácidos nucleicos?
Tanto el ADN como el ARN pertenecen a un tipo de moléculas llamadas “ácidos nucleicos”. El descubrimiento de estos ácidos se debe al investigador Friedrich Meischer (1869), el cual investigaba los leucocitos y espermatozoides de salmón, de los cuales obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. Por encontrarse dentro del núcleo, llamó a esta sustancia nucleina.
Años más tarde, se encontró que tenía un componente proteico y un grupo prostético (no proteico). Debido a que este último es de carácter ácido, a la nucleína se la pasó a llamar ácido nucleico.
La estructura de los ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son biopolímeros formados a partir de unidades llamadas monómeros, que son los nucleótidos. Durante los años 20, el bioquímico P.A. Levene analizó los componentes del ADN. Encontró que los nucleótidos se forman a partir de la unión de:
a) Un azúcar de tipo pentosa (cinco átomos de carbono). Puede ser D-ribosa en el ARN, o D-2- desoxirribosa, en el ADN.
Los dos tipos de azúcares que forman el ADN y ARN. La diferencia entre ambas, radica en la presencia de un grupo hidroxilo o alcohol (-OH) en la ribosa o un hidrógeno (-H) en la desoxirribosa, unidos al Carbono 2. Los números indican la posición de cada uno de los cinco carbonos de la molécula de azúcar.
b) Una base nitrogenada. Son compuestos orgánicos cíclicos, que incluyen dos o más átomos de nitrógeno y son la parte fundamental de los ácidos nucleicos. Biológicamente existen cinco bases nitrogenadas principales, que se clasifican en dos grupos:
- Las Bases Purínicas, derivadas de la estructura de las Purinas (con dos anillos): la Guanina (G) y la Adenina (A). Ambas bases se encuentran tanto en el ADN como el ARN.
- Las Bases Pirimidínicas, derivadas de la estructura de las Pirimidinas (con un anillo): la Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U). La timina sólo se encuentra en la molécula de ADN, el uracilo sólo en la de ARN y la citosina, en ambos tipos de macromoléculas.
Esquema de los cinco tipos de bases nitrogenadas presentes en los ácidos nucleicos. Las mismas se encuentran divididas en dos grupos según su estructura química: las purinas y las pirimidinas.
c) Ácido fosfórico, que en la cadena de ácido nucleico une dos pentosas a través de una unión fosfodiester.
El ácido fosfórico une dos moléculas de azúcar. Esta unión se hace entre el C-3 de una pentosa, con el C-5 de la siguiente.
Entonces, cada nucleótido del ADN tiene la siguiente estructura:
Los nucleótidos monofosfatados están formados por tres componentes: un grupo fosfato unido al azúcar pentosa, mediante una unión de tipo éster (un átomo de O se une a otros dos) en la posición del Carbono 5 del azúcar. A su vez, el azúcar se une a una base nitrogenada en la posición de su Carbono 1. En los ribonucleótidos (del ARN) la pentosa es la D-ribosa, en los desoxirribonucleótidos (del ADN), el azúcar es 2´-desoxi-D-ribosa.
Los nucleótidos se enlazan para formar polímeros: los ácidos nucleicos o polinucleótidos.
En la estructura de los ácidos nucleicos, las bases nitrogenadas son complementarias entre sí. La adenina y la timina son complementarias (A-T), al igual que la guanina y la citosina (G-C). Dado que en el ARN no existe timina, la complementariedad se establece entre adenina y uracilo (A-U). La complementariedad de las bases es la clave de la estructura del ADN y tiene importantes implicaciones, pues permite procesos como la replicación del ADN y la traducción del ARN en proteínas.
Las uniones puentes de hidrógeno son más débiles que otros enlaces químicos, como interacciones hidrófobas y enlaces de Van der Waals. Esto significa que las dos hebras de la hélice pueden separarse con relativa facilidad, quedando intactas.
Las largas cadenas de nucleótidos se forman por la unión del C5' de la pentosa con el grupo fosfato formando un nucleótido monosfato.
La cadena se va formando al enlazar los fosfatos al C3' de otro nucleótido. Así la cadena tiene un extremo 5´y un extremo 3´.
Las distintas estructuras del ADN
Se pueden definir distintas estructuras que adopta el ADN: primaria, secundaria y terciaria, haciendo una analogía con las estructuras de las proteínas.
Estructura primaria: La estructura primaria del ADN está determinada por la secuencia en que se encuentran ordenadas las cuatro bases sobre la "columna" formada por los nucleósidos: azúcar + fosfato. Este orden es lo que se transmite de generación en generación (herencia).
Estructura secundaria: corresponde al modelo postulado por Watson y Crick: la doble hélice. Las dos hebras de ADN se mantienen unidas por los puentes hidrógenos entre las bases. Los pares de bases están formados siempre por una purina y una pirimidina, que adoptan una disposición helicoidal en el núcleo central de la molécula. En cada extremo de una doble hélice lineal de ADN, el extremo 3'-OH de una de las hebras es adyacente al extremo 5'-P (fosfato) de la otra. En otras palabras, las dos hebras son antiparalelas es decir, tienen una orientación diferente.
Ambas cadenas están siempre equidistantes, a unos 11 Å una de la otra. Las bases se encuentran a 3,4 Amstrongs unas de otras y con una rotación de 36º, de forma que hay 10 pares de bases por cada vuelta de la hélice (sumando 360º).
Esta estructura secundaria, puede desarmarse por un proceso llamado desnaturalización del ADN. Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión del ADN, se separan las dos hebras y se produce su desnaturalización. En este proceso se rompen los puentes de hidrógeno que unen las cadenas y se produce la separación de las mismas, pero no se rompen los enlaces fosfodiester covalentes que forman la secuencia de la cadena. Este es un proceso reversible, ya que al bajar la temperatura se puede producir una renaturalización. Cuando una molécula de ADN posee un gran contenido de bases nitrogenadas de tipo C y G (las cuales están unidas por tres puentes de Hidrógeno), las condiciones para la desnaturalización de esa molécula deberán ser más enérgicas, por lo tanto tendrán un punto de fusión mayor.
Estructura terciaria: es la forma en que se organiza la doble hélice. En Procariotas, así como en las mitocondrias y cloroplastos eucariotas el ADN se presenta como una doble cadena (de cerca de 1 mm de longitud), circular y cerrada, que toma el nombre de cromosoma bacteriano. El cromosoma bacteriano se encuentra altamente condensado y ordenado (superenrollado). En los virus, el ADN puede presentarse como una doble hélice cerrada, como una doble hélice abierta o simplemente como una única hebra lineal.
En los Eucariotas el ADN se encuentra localizado en el núcleo, apareciendo superenrollado y asociado con proteínas llamadas histonas. Durante la mitosis, en las células eucariotas la cromatina se enrolla formando cromosomas, que son complejas asociaciones de ADN y proteínas.
Los distintos tipos de ARN
El ARN se encuentra, en una célula típica, en una cantidad 10 veces mayor que el ADN. El azúcar presente en el ARN es la ribosa. Esto indica que en la posición 2' del anillo del azúcar hay un grupo hidroxilo (OH) libre. Por este motivo, el ARN es químicamente inestable, de forma que en una disolución acuosa se hidroliza fácilmente.
En las células, se encuentran varios tipos de ARN, los cuales poseen distinta función y tamaño. Algunos de ellos, son:
ARN mensajero (ARNm): Se sintetiza sobre un molde de ADN por el proceso de transcripción. Este ARN pasa al citoplasma y sirve de pauta para la síntesis de proteínas (traducción).
ARN ribosómico (ARNr): El RNA ribosómico está presente en los ribosomas, orgánulos intracelulares implicados en la síntesis de proteínas. Su función es leer los ARNm y formar la proteína correspondiente.
ARN de transferencia (ARNt): Son cadenas cortas de una estructura básica, que pueden unirse específicamente a determinados aminoácidos.
Estos tres tipos de ARN están implicados en el pasaje de información del lenguaje de los nucleótidos del ADN al de los aminoácidos de las proteínas, en un proceso conocido como “El dogma central de la biología”, que muestra la siguiente figura:
El ADN tiene información para la síntesis de proteínas en el que participa el ARN. Esas proteínas determinan las características de cada organismo y sus funciones.
El ADN como almacén de información
La molécula de ADN es un almacén de información que se trasmite de generación en generación, conteniendo toda la información necesaria para construir y sostener el organismo en el que se encuentra.
Las principales implicadas en este proceso son las proteínas. Estas pueden ser estructurales como las proteínas de los músculos, cartílagos y pelo o bien funcionales como las de la hemoglobina, o la gran cantidad de enzimas del organismo.
La función principal de la herencia es la transmisión del ADN, una especie de receta para la fabricación de proteínas. En ocasiones, la modificación del ADN (mutaciones) provoca un cambio en el funcionamiento de la proteína, que puede resultar beneficioso, perjudicial o intrascendente.
El ADN de un organismo podría clasificarse en dos: el que codifica las proteínas y el que no codifica. En muchas especies de organismos, sólo una pequeña fracción del total de la secuencia del genoma codifica proteínas. Por ejemplo, sólo un 3% del genoma humano consiste en secuencias (conocidas como exones) que codifican proteínas. La función del resto no se conoce con certeza hasta el momento, aunque se sabe que algunas secuencias se unen a ciertas proteínas que tienen un papel importante en el control de los mecanismos de transcripción y replicación. Estas secuencias se llaman frecuentemente reguladoras, y se están desarrollando muchas investigaciones en esta área ya que sólo se ha identificado una pequeña fracción de ellas. La presencia de esa gran cantidad de ADN no codificante en genomas eucarióticos y las diferencias en tamaño de los genomas representan aún una incógnita que hay que resolver.
El ADN y la biotecnología moderna
Cuando los científicos comprendieron la estructura del ADN, de los genes, y cómo la información que portaban se traducía en funciones o características, comenzaron a buscar la forma de aislarlos, analizarlos, modificarlos y hasta de transferirlos de un organismo a otro para conferirle una nueva característica. Justamente, de eso se trata la ingeniería genética, a la que podríamos definir como un conjunto de metodologías que nos permite transferir genes de un organismo a otro, y que dio impulso a la biotecnología moderna (ver Cuadernos Nº 4, 20, 65, 67). La ingeniería genética permite clonar (multiplicar) fragmentos de ADN y expresar genes (producir las proteínas para las cuales estos genes codifican) en organismos diferentes al de origen. Así, es posible obtener proteínas de interés en organismos diferentes del original del cual se extrajo el gen, mejorar cultivos y animales, producir fármacos, y obtener proteínas que utilizan diferentes industrias en sus procesos de elaboración (ver Cuadernos Nº 5, 9, 21, 29, 49, 73).
COMENTARIO DE LOS VÍDEOS
Replicación: En el proceso de replicación de ADN es el mecanismo que permite al ADN duplicarse (es decir, sintetizar una copia idéntica). De esta manera de una molécula de ADN única, se obtienen dos o más clones de la primera. Esta duplicación del material genético se produce de acuerdo con un mecanismo semiconservativo, lo que indica que las dos cadenas complementarias del ADN original, al separarse, sirven de molde cada una para la síntesis de una nueva cadena complementaria de la cadena molde, de forma que cada nueva doble hélice contiene una de las cadenas del ADN original.
Transcripción: Podemos decir que la transcripción es el proceso por el cual se sintetiza un ARN usando como molde al ADN. Muchos tipos de ARN pueden ser sintetizados asì por la enzima ARN polimerasa, el ARN ribosomal el de transferencia, los pequeños ARN nucleares o citoplasmáticos y por supuesto los ARN mensajeros, que serán luego traducidos a una cadena polipeptídica. El proceso de la transcripción de los mensajeros es diferente en procariotas y eucariotas. Esto es debido a las diferencias propias entre los genes de las bacterias y los de las celulas de animales superiores.
Traducción: En realidad se traduce el lenguaje del ADN, que se lee de a bases, tanto en el ADN como en el ARN, a un nuevo lenguaje que es el de los aminoácidos que formarán un polipéptido. Por eso se dice que un gen codifica un polipéptido.
La traducción de un lenguaje a otro debe realizarla un verdadero traductor que comprenda ambos lenguajes. Este traductor es el ARN de transferencia (ARNt), ya que puede leer bases en el ARNm, a través de su anticodón que se une por complementariedad al codón del ARNm, y puede asociarse a un aminoácido gracias a la unión de realiza la aminoacil sintetaza que lo carga con su respectivo amináocido en su extremo 3′.
